¿Alguna vez te has preguntado cómo calcular la velocidad de una reacción enzimática? La ecuación de Michaelis-Menten es una herramienta fundamental en bioquímica para determinar la velocidad máxima de una enzima. En este artículo, te presentamos una calculadora que te ayudará a simplificar este proceso y entender mejor el comportamiento de las enzimas en diferentes condiciones. ¡No te lo pierdas y descubre cómo hacer tus propios cálculos!

Calculadora de Ecuación de Michaelis-Menten

Vmax de la reacción (μM/s):

Concentración molar del sustrato (μM):

Constante de Michaelis (μM):

Calcular velocidad

Calculadora de la Ecuación de Michaelis-Menten

La calculadora de la ecuación de Michaelis-Menten te permite descubrir la cinética de una reacción de un solo sustrato catalizada con una enzima. La cinética de Michaelis-Menten te permite calcular la velocidad de la reacción, V, la concentración del sustrato, Km y la velocidad máxima de reacción, Vmax.

¿Cómo obtener los datos necesarios para la reacción?

1. Vmax – velocidad máxima de la reacción;
2. [S] – concentración molar del sustrato; y
3. Km – la constante de Michaelis (ver la sección a continuación).

Tanto V como Vmax en bioquímica se expresan en unidades de s¯¹ (1/s). Si ingresaste la concentración en moles (M), la unidad de V será igual a M/s. Si tu concentración se da en micromolares (μM), la unidad de V se verá de la siguiente manera: μM/s.

Si deseas seguir el cambio en la concentración de tu sustancia, visita la calculadora de dilución de soluciones.

Recuerda que también puedes transformar la fórmula para que se ajuste mejor a tus necesidades. A modo de ejemplo, aquí tienes la ecuación de Vmax:

El Modelo de Michaelis-Menten se basa en un concepto cinético, expresado en la siguiente ecuación enzimática:

E + S ⇄ ES → E + P

donde:

• E representa Enzima;
• S representa Sustrato; y
• P representa Producto.

La enzima se une con el sustrato, y esa conexión resulta en la formación de un producto. La enzima puede unirse y desunirse con muchos sustratos diferentes de ida y vuelta varias veces, por eso esta reacción sucede en ambas direcciones. Esta notación es, de hecho, tres ecuaciones de cinética enzimática en una.

La cantidad de ES se mantiene relativamente estable durante el curso de una reacción hasta que la cantidad de sustrato está cerca de 0. Dos observaciones esenciales llevaron a la creación de la fórmula utilizada en nuestra calculadora de ecuación de Michaelis-Menten:

1. Cuando la concentración del sustrato es baja, la velocidad de la ecuación es directamente proporcional al sustrato; y
2. Cuando el nivel de sustrato es alto, la velocidad se vuelve independiente y no supera la velocidad máxima.

Michaelis y Menten tuvieron que definir una nueva constante que describiera la estabilidad del complejo ES; esta nueva constante debía tener la misma unidad que el sustrato.

Si estás buscando la ecuación Km, estás en el lugar correcto.

Como ya hemos mencionado, la constante de Michaelis es igual a la cantidad de sustrato presente cuando la velocidad de la reacción está a la mitad de la máxima. Necesitas trazar cuidadosamente un gráfico que represente todas las circunstancias de tu reacción. El eje X debe ser la velocidad de la reacción, mientras que el eje Y debe coincidir con la concentración del sustrato.

Otra forma de calcular Km en una reacción enzimática es probar la fórmula que utiliza la velocidad de reacciones enumeradas en el párrafo anterior: k1, k2, k3.

Finalmente, podemos transformar la ecuación de Michaelis-Menten para que el resultado sea nuestro Km: